Bioquímica/Proteínas: diferenças entre revisões

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As '''proteínas''' são um dos constituintes básicos dos organismos, sendo uma das classes de moléculas mais estudadas em Bioquímica. As proteínas fazem parte de maquinaria celular responsável pelo funcionamento da célula. Muitas proteínas são '''enzimas''', ou seja, têm capacidade de catalisar reacções bioquímicas. Outras têm um papel estrutural ou mecânico, como as que fazem parte do citoesqueleto ou de poros em membranas. As proteínas são '''polímeros''' (cadeias) não ramificados de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas, podendo ser constituídas por um ou mais de tais polímeros.

 

As proteínas são uma classe fundamental de moléculas em [[Biologia]]. Estão presentes em todas as formas de vida na Terra, sendo responsáveis pela maioria dos processos mais complexos que tornam a vida possível. e são o principal constituinte estrutural dos seres vivos. De acordo com o dogma central da Biologia Molecular, proposto em 1958 por Francis Crick, a informação hereditária, contida no DNA, é passada de DNA para o RNA e deste para as proteínas. Assim, o DNA é responsável por armazenar a informação necessária para a síntese de proteínas e o RNA toma o papel de transferir essa informação do DNA para a maquinaria de tradução nos ribossomas, onde ocorre a montagem das cadeias polipeptídicas.

 

Por outro lado, as proteínas não são capazes de se replicar de forma autónoma, nem são boas reservas de energia química (este papel é desenrolado pelos glícidos e lípidos). Embora façam parte de estruturas como membranas, as proteínas não são por si só capazes das funções de uma membrana lipídica. São capazes, no entanto, de formar uma capa proteica em vírus.

 

As proteínas são compostas por um ou mais polímeros lineares de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Este tipo de ligação amida resulta da reacção de condensação entre um grupo carboxílico alfa de um aminoácido e o grupo amina alfa de outro aminoácido (estes grupos estão ligados ao carbono-α dos respectivos aminoácidos). A cada cadeia pode chamar-se também de péptido. Polímeros de pequenas dimensões (tipicamente com menos de vinte aminoácidos) são denominados oligopéptidos; em geral, uma cadeia simples mais ou menos longa de aminoácidos é denominada polipéptido, pelo que as designações "proteína" e "polipéptido" são muitas vezes usadas sem diferenciação.

 

As cadeias laterais dos aminoácidos são quimicamente muito variáveis, podendo ser polares ou apolares, ionizáveis ou não, tendo diversos tamanhos e níveis de complexidade. Os milhões de possibilidades de combinação de diferentes aminoácidos que uma proteína pode ter explica a complexidade e versatilidade das proteínas em geral.

 

[[Imagem:Pilin-2pil.png|thumb|250px|Estrutura da proteína pilina, da [[Biologia celular/Bactérias|bactéria]] ''Neisseria gonorrhoeae'', mostrando uma longa hélice alfa (lado direito da imagem) e diversas folhas beta, em conformação antiparalela (do lado esquerdo).]]

As proteínas possuem diferentes tipos de estrutura, além da já mencionada estrutura primária. A sequência de aminoácidos pode organizar-se espacialmente em domínios, sendo esta organização denominada estrutura secundária. Os principais tipos de estrutura secundária são hélices alfa e folhas beta; além destas podem referir-se os ''random coils'' (zonas desordenadas) e as ''beta turn'' (ligações entre folhas beta).

Pode também falar-se em estrutura quaternária de uma proteína quando se refere à presença de múltiplas cadeias polipeptídicas numa só proteína. Neste caso, diversos (dois ou mais) polipéptidos enrolam-se formando uma proteína. O enrolamento de mais de uma cadeia numa estrutura é estabilizado pela presença de ligações químicas intermoleculares, em particular ligações dissulfureto, que ligam as diferentes cadeias numa só unidade.

 

De uma forma geral, a função de uma proteína é determinada pela sua estrutura. Macromoléculas como o DNA, que não efectuam muitas funções diferentes, têm pouca diversidade estrutural. As proteínas têm uma diversidade estrutural muito maior, que se reflecte nas múltiplas funções que assumem em sistemas vivos. A manutenção de uma estrutura é vital para o funcionamento correcto da proteína, existindo por isso situações patológicas associadas a maus enrolamentos da estrutura de determinadas proteínas. As enzimas têm de ter uma conformação espacial tal que possam reconhecer o seu substrato, havendo necessidade de uma complementaridade espacial para uma eficiente catálise. Proteínas estruturais como o colagénio têm de sofrer stress mecânico e ainda assim serem capazes de manter uma matriz regular onde as células podem aderir e proliferar. Proteínas com funções motoras têm de ser capazes de converter energia química em movimento de uma forma precisa, como no caso de poros membranares que regulam a entrada e saída de iões da célula.

 

Muitas proteínas sofrem modificações após a sua síntese dentro da célula. Estas são provocadas por modificações químicas nas cadeias laterais de alguns resíduos de aminoácidos. As mais comuns são:

[[Imagem:AntibodyChains.svg|thumb|200px|Representação esquemática da estrutura de um anticorpo. As diferentes cadeias são ligadas entre si por ligações dissulfureto (linhas vermelhas).]]

A modificação de cadeias laterais pode conferir propriedades específicas a proteínas tais como a capacidade de reconhecer outras moléculas ou de se integrar na membrana plasmática.

 

As ligações dissulfureto formam-se entre os átomos de enxofre de dois resíduos de cisteína. Esta ligação resulta da oxidação dos grupos sulfidrilo das cisteínas, que resulta numa ligação covalente entre os átomos de enxofre (-S-S-). Estas ligações dificilmente se formam na superfície e uma proteína porque existem muitas substâncias de natureza redutora no citoplasma. São importantes na manutenção da estrutura de uma proteína, podendo ocorrer entre cisteínas de uma mesma ou de diferentes cadeias polipeptídicas.