Bioquímica/Proteínas: diferenças entre revisões

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Devido à enorme complexidade provocada pela existência de inúmeros aminoácidos de natureza química diversa, é difícil prever como uma proteína se enrolará. Existem curtas sequências de aminoácidos que se repetem em diferentes proteínas e que são ou podem ser conhecidos estruturalmente, podendo prever-se como se encontrarão noutras proteínas; estas sequências são denominadas '''motivos'''. Um dos maiores problemas em Biologia Molecular é saber se uma proteína pode ser produzida com um enrolamento correcto ou não.
 
As proteínas podem perder a sua estrutura se postas em condições químicas adversas, como pH extremos, ambientes hidrofóbicos, altas concentrações de sais ou altas temperaturas. Este processo é denominado '''desnaturação'''. Uma proteína desnaturada não tem uma estrutura definida e tende a agregar-se em massas insolúveis, especialmente encontrando-se se encontrar numa concentração relativamente elevada. Um exemplo comum de desnaturação ocorre quando um ovo é cozinhado: o branqueamento e solidificação da clara do ovo é devido à desnaturação de proteínas (em particular da albumina) nela contida. Neste caso, o processo é irreversível, ou seja, as proteínas não voltam à sua configuração inicial, mas nem sempre este é o caso: muitas proteínas '''renaturam''' quando colocadas num ambiente adequado à formação da sua estrutura.
 
Pode também falar-se em estrutura quaternária de uma proteína quando se refere à presença de múltiplas cadeias polipeptídicas numa só proteína. Neste caso, diversos (dois ou mais) polipéptidos enrolam-se formando uma proteína. O enrolamento de mais de uma cadeia numa estrutura é estabilizado pela presença de ligações químicas intermoleculares, em particular ligações dissulfureto, que ligam as diferentes cadeias numa só unidade.