Bioquímica/Proteínas: diferenças entre revisões

Praticamente todos as complexas reacçõesreações químicas que ocorrem em sistemas vivos são catalisadas por proteínas denominadas enzimas. Como catalistas que são, as enzimas aumentam a velocidade de reacçõesreações químicas sem alterar o seu equilíbrio, possibilitando a existência de reacçõesreações na célula que de outra forma seriam demasiado lentas para sustentar processos biológicos. Um grupo de moléculas biológicas, as ribozimas, possuem também alguma capacidade catalítica, mas não são constituídas por proteína, sendo antes moléculas de RNA. A maioria do esqueleto que sustenta e mantém a integridade celular é constituído por proteínas.

Existem proteínas envolvidas na transmissão e transdução de sinal do ambiente extracelular para o interior da célula, proteínas que assistem na duplicação do material genético, proteínas envolvidas na transformação da energia da luz em energia química e desta em energia mecânica e proteínas que transportam moléculas entre compartimentos celulares, entre células e até entre diferentes partes de um organismo. São também importantes reservas de azotonitrogênio nos organismos, estando todo o metabolismo do azotonitrogênio ligado ao metabolismo dos aminoácidos.

Por outro lado, as proteínas não são capazes de se replicar de forma autónomaautônoma (exceptoexceto o [[prião]]príon), nem são boas reservas de energia química (este papel é desenrolado pelos glícidosglicídios e lípidoslipídios). Embora façam parte de estruturas como membranas, as proteínas não são por si só capazes das funções de uma membrana lipídica. São capazes, no entanto, de formar uma capa proteica em vírus.

As proteínas são compostas por um ou mais polímeros lineares de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Este tipo de ligação amida resulta da reacçãoreação de condensação entre um grupo carboxílico alfa de um aminoácido e o grupo amina alfa de outro aminoácido (estes grupos estão ligados ao carbono-α dos respectivos aminoácidos). A cada cadeia pode chamar-se também de péptido. Polímeros de pequenas dimensões (tipicamente com menos de vinte aminoácidos) são denominados oligopéptidos; em geral, uma cadeia simples mais ou menos longa de aminoácidos é denominada polipéptido, pelo que as designações "proteína" e "polipéptido" são muitas vezes usadas sem diferenciação.

Por serem cadeias não ramificadas, os polipéptidos têm numa extremidade um grupo amina que não se encontra envolvido numa ligação peptídica e na outra extremidade um carboxilato nas mesmas condições. A primeira extremidade é então denominada N-terminal e a segunda C-terminal. A sequência pela qual se encontram ligados os aminoácidos é denominada estrutura primária da proteína, mas é mais vulgarmente conhecida apenas por sequência de aminoácidos. Por convenção, estes são numerados começando no N-terminal, o que reflectereflete a forma como os polipéptidos são sintetizados na célula (também começando no N-terminal).

Como os aminoácidos perdem alguns átomos aquandoquando da formação da ligação peptídica, é usual denominar estes de '''resíduos de aminoácidos''' (ou simplesmente '''resíduos''') desde o momento em que fazem parte de uma cadeia polipeptídica.

As hélices alfa são troços de polipéptido com uma forma em hélice em que as cadeia de aminoácidos apontam para o exterior dessa hélice. Este tipo de estrutura é estabilizado pela existência de múltiplas ligações de hidrogéniohidrogênio no interior da hélice. Uma concentração relativamente alta de glicinas no polipéptido tende a forçar a existência de hélices alfa.

As proteínas adquirem a sua estrutura final ('''enrolamento''' ou '''''folding''''', a estrutura terciária) de forma espontânea de modo a adquirir uma configuração de energia mínima. ''In vivo'', existem algumas proteínas (denominadas "chaperones") que ajudam neste enrolamento nalguns casos, em especial quando uma proteína é muito complexa e tende a tomar enrolamentos errados; no entanto, a maioria das proteínas enrola-se de forma correctacorreta espontaneamente. É a estrutura primária da proteína que determina o seu enrolamento final. Este enrolamento pode demorar alguns milissegundos.

Devido à enorme complexidade provocada pela existência de inúmeros aminoácidos de natureza química diversa, é difícil prever como uma proteína se enrolará. Existem curtas sequências de aminoácidos que se repetem em diferentes proteínas e que são ou podem ser conhecidos estruturalmente, podendo prever-se como se encontrarão noutras proteínas; estas sequências são denominadas '''motivos'''. Um dos maiores problemas em Biologia Molecular é saber se uma proteína pode ser produzida com um enrolamento correctocorreto ou não.

De uma forma geral, a função de uma proteína é determinada pela sua estrutura. Macromoléculas como o DNA, que não efectuamefetuam muitas funções diferentes, têm pouca diversidade estrutural. As proteínas têm uma diversidade estrutural muito maior, que se reflecte nas múltiplas funções que assumem em sistemas vivos. A manutenção de uma estrutura é vital para o funcionamento correcto da proteína, existindo por isso situações patológicas associadas a maus enrolamentos da estrutura de determinadas proteínas. As enzimas têm de ter uma conformação espacial tal que possam reconhecer o seu substrato, havendo necessidade de uma complementaridade espacial para uma eficiente catálise. Proteínas estruturais como o colagéniocolágeno têm de sofrer stress mecânico e ainda assim serem capazes de manter uma matriz regular onde as células podem aderir e proliferar. Proteínas com funções motoras têm de ser capazes de converter energia química em movimento de uma forma precisa, como no caso de poros membranares que regulam a entrada e saída de iõesíons da célula.